近日，新葡的京集团3512vip首页王健博教授课题组在P450酶催化硫氧化机理的研究取得了新的研究进展，相关成果发表在《美国化学会志》（Journal of the American Chemical Society）上，相关链接：https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.9b13061。
细胞色素P450酶是一类功能强大的氧化酶，其可以立体选择性催化碳氢羟基化，烯烃环氧化，硫氧化等多种反应。由于在其催化循环中会涉及到活性中心血红素的多种氧化状态，这就引发了一个问题，是存在多种活性中间体催化不同反应，还是只有一种通用的活性中间体催化所有的氧化反应？本工作以P450催化不对称硫氧化和碳氢键羟化为模式反应，以刚性底物硫代色满-4-酮和1-四氢萘酮为化学探针，首先通过定向进化的方法，分别获得了具有单一立体选择性以及高活性催化模式反应的突变体，然后通过比较了硫氧化突变体催化羟化反应以及羟化反应突变体催化硫氧化反应的活性和立体选择性，发现其中的差异，由此提出假设存在不同活性中间体催化这两种反应。接着通过以往工作以及过氧化氢酶的实验排除掉两种可能性的中间体，最后通过计算建模的方式确认在这两类反应中唯有血红素-Fe(IV)=O（Cpd Ⅰ）是催化这两类反应的活性中间体。该研究结果进一步阐明了P450催化硫氧化的机理，同时对于P450类蛋白的定向进化改造提供了有效的理论和实际指导。
该项成果新葡的京集团3512vip首页为第一单位，王健博教授为一作和通讯，博士研究生黄群为并列一作，厦门大学王斌举教授以及德国马普煤炭所Manfred Reetz教授为共同通讯作者。